коллаген
Здоровье опорно-двигательной системы,  Красота и здоровье кожи, здоровье волос

Коллаген: синтез, усвоение, как восполнить дефицит

Фибриллярные белки и коллаген.

Что такое фибриллярные белки? Фибриллярные белки — белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру.

Нитевидная структура — хорошо. Почему? Да из нитей легко создать или сшить гибкие, подвижные, эластичные, прочные ткани, как кожа, ногти, связки, сухожилия и т.д. Как одежда, отличается по свойствам друг от друга в первую очередь составом ткани, так и ткани человеческого тела, отличаются составом фибриллярных белков.

К фибриллярным белкам относят:

  • коллаген, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию;
  • миозин, участвующий в мышечном сокращении;
  • фибрин — белок свёртывающей системы крови.

Сегодня говорим о коллагене, т.к. он превалирует. В коже его порядка 70%.

Итак, коллаген

Коллаген содержится практически везде. Не только в суставах и коже.

Кожа. Она состоит из волокон коллагена и эластина и основной ткани – матрицы. Коллаген составляет около 75 % сухой массы, а эластин – около 4 %. Эластин растягивается очень сильно (до 200–300 %), примерно как резина. Коллаген может растягиваться до 10 %, что соответствует капроновому волокну.

Мышцы. В состав мышц входит соединительная ткань, состоящая из волокон коллагена и эластина. Поэтому механические свойства мышц подобны механическим свойствам полимеров.

Механическое поведение скелетной мышцы следующее: при быстром растяжении мышц на определенную величину напряжение резко возрастает, а затем уменьшается. При большей деформации происходит увеличение межатомных расстояний в молекулах.

Ткань кровеносных сосудов (сосудистая ткань). Механические свойства кровеносных сосудов определяются главным образом свойствами коллагена, эластина и гладких мышечных волокон.

Это основа для других тканей и органов: оболочек, кожи, хрящей, костей, связок мышц, сосудов и даже нервной системы.

Коллаген считается самым распространённым видом белка у млекопитающих, составляющий от 25% до 35% белков во всём теле. Коллагены есть везде.

Дефицит коллагена!

Понятно, что большая часть коллагена находиться в суставах.

Факторов разрушения коллагена много:

  • cо стороны хрящевой ткани — дегенерация межпозвонковых дисков (остеохондроз), хруст, грыжи, скрежет, ухудшение состояния суставных хрящей (артрозы), проблемы с бронхами (бронхит, бронхоэктазы). Однако нужно заметить, что коллаген больше отвечает не за хруст, а за боли. За состояние самих суставов. А синовиальная жидкость, т.к. смазка суставов — это несколько другой вопрос;
  • со стороны кожи — ранние и глубокие морщины;
  • со стороны сосудистой стенки ее истончение и, как следствие повышение угрозы разрывов сосудов, аневризм и увеличения количества атеросклеротических бляшек, которые появляются в ответ на нарушение целостности сосудистой стенки;
  • со стороны кишечника — запоры и проблемы с пищеварением;
  • со стороны хрусталика — ухудшение зрения.

Но что мы можем сделать при нарушении его синтеза, при метаболическом дефиците?

Усвоение коллагена

Знаете ли вы, как переваривается белок?

Как известно, белок состоит из кирпичиков-аминокислот, которые соединены между собой пептидной связью.
Очень известная аналогия, и очень удачная. Аналогия с кирпичиками. Любой белок, который мы съедим, будет разрушен до кирпичиков (аминокислот). И только потом наше тело, используя кирпичики, будет строить свой собственный уникальный белок.

Деградация белка катализируется протеиназами: в желудке — пепсинами, а в тонком кишечнике — трипсином, химотрипсином и эластазой. Образующиеся при этом пептиды далее гидролизуются различными пептидазами до аминокислот.

Любой продукт белковой природы, что мы съедим, всегда будет разрушен до аминокислот. И всосется в тонком кишечнике только в виде аминокислот. Иногда в виде 2ух или 3ех связанных между собой аминокислот. Т.е. ди и трипептидов. Пептиды всасываются в виде ди- и трипептидов путем пассивного переноса или активного транспорта с участием переносчиков.

Телу все равно, что вы съели, будь то коллаген или курица. Организм обязан стереть чужеродную генетическую информацию и превратить белок в строительный аминокислотный материал. А если по какой-либо причине белок, что мы съели, не будет нормально переварен и попадет в кровоток, то последствия будут в виде аллергии и пр., т.к. тело будет распознавать непереваренный белок как чужеродный.

Любой белок, принимаемый перорально, будет разрушен до составных элементов. Не стоит тешить надежду на то, что коллаген из пищи как-либо встроится в наш собственный.

Любую белковую пищу нужно рассматривать ТОЛЬКО с точки зрения аминокислотного состава. И, только. Только аминокислоты и их пропорции могут на нас влиять.

Аминокислотный состав коллагена

Коллаген скуден по аминокислотному составу, и считается неполноценным белком, как и продукт переработки коллагена — желатин, о котором поговорим чуть ниже.
Коллаген имеет необычный аминокислотный состав: 1/3, или 33% всего коллагена составляет глицин.
Глицин- это заменимая аминокислота, значит, организм может ее вырабатывать сам без всяких проблем.

Пролина там тоже очень много. Это тоже, заменимая аминокислота.

Необходимо сказать, что есть модификации этих аминокислот, такие как гидроксипролин и гидроксилизин.

В составе коллагена есть еще аланин. И он тоже является заменимой аминокислотой.

Так же есть аргинин, условно незаменимая алифатическая аминокислота. Все остальные незаменимые аминокислоты, % которых хоть как-то можно назвать весомым в коллагене — это аминокислота лизин.

Самое главное в коллагене конечно же это лизин, т.к. это единственная из всех незаменимая. Значит, коллаген можно рассматривать как источник лизина, что хорошо.

Но, увы, даже в самом очищенном коллагене сух, лизина даже меньше, чем в обычном сывороточном протеине.

Поэтому, рассматривать коллаген как источник незаменимых аминокислот для своих суставов нельзя!

В коллагене много заменимых аминокислот. Их реально там много.
Берем не качеством, а количеством:

  • Потенциальная польза в коллагене заключается именно в заменимых аминокислотах и в их ГИПЕРДОЗАХ, ибо в коллагене того же самого глицина аж 33 г на 100 г.
  • Еще в коллагене есть особые 2 аминокислоты: гидроксипролин и гидроксилизин (модифицированные).

Производители коллагена уверяют, что именно эти 2 редкие аминокислоты оказывают незаменимую пользу нашей соединительной ткани. Так ли это?

Как происходит синтез коллагена?

Поскольку коллаген не существует без гидроксипролина и гидроксилизина, поедая эти аминокислоты, мы облегчаем жизнь своему коллагену.
ОН будет строиться быстрее, т.к. не нужно эти аминокислоты создавать. Это производные пролина, о котором мы говорили и лизина, о котором мы тоже упомянули.

ЗВУЧИТ РЕАЛЬНО КРУТО, да? Я, сперва, сам так подумал. Однако это НЕПРАВДА. К большому сожалению. Они никак не помогут нам при построении своего собственного коллагена. Почему? Очень просто.

Во-первых, cначала строятся нити без всяких там гидроксиаминокислот. Т.е. у нас в цепи нормальный пролин. И, только потом уже на готовой цепи подвешивают гидроксигруппу к пролину.

Синтез коллагена — сложный ферментативный многостадийный процесс, который должен быть обеспечен достаточным количеством витаминов и минеральных элементов.

Синтез протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта. Важный момент в синтезе — реакции гидроксилирования, которые открывают путь дальнейшим модификациям, необходимым для созревания коллагена. Катализируют реакции гидроксилирования специфические ферменты.

Так, образование 4-оксипролина  катализирует пролингидроксилаза, в активном центре которой находится ЖЕЛЕЗО.
Фермент активен в том случае, если железо находится в двухвалентной форме, что обеспечивается полноценным ВИТАМИНОМ С.

Полноценность Витамину С придают БИОФЛАВОНОИДЫ: гесперидин, рутин, кверцетин, кемпферол и др. Это не только аскорбиновая кислота!

Дефицит Витамина С нарушает процесс гидроксилирования, что влияет на дальнейшие стадии синтеза коллагена:  гликозилирование, отщепление N- и С-концевых пептидов и др. В результате синтезируется аномальный коллаген, более рыхлый. Эти изменения лежат в основе развития цинги.

Внеклеточный этап — модификация молекул проколлагена.

В межклеточном пространстве при участии протеолитических ферментов от молекулы проколлагена отщепляются N- и С-концевые пептиды и освобождается тройная спираль коллагена (тропоколлагена).

Далее происходит процесс самосборки коллагеновых фибрилл, фиксированных межмолекулярными ковалентными связями (сшивками) — необходим кислород, сера и специфический фермент лизилоксидаза…

Внеклеточное «дозревание» коллагена. «Сшивание» коллагеновых фибрил — необходимы Сера, кислород и
Фермент лизилоксидаза.

Особенностью этого фермента является присутствие Cu2+ в активном центре. Без меди невозможно дозревания коллагена.

Для синтеза коллагена необходимы Кальций, Магний, Фосфор, Железо, Медь, Витамин Д3 (Остео плюс), аминокислоты  (в том числе незаменимые, для эффективной работы ферментов), антиоксиданты, достаточное количество АТФ, полноценный Витамин ССераФосфолипидыкислород, Омега-3 кислоты.

Не слабо, правда!

Эластин как белок прекращает выработку ферментов в человеческом организме в 14 лет, а коллаген — в 21—25, после чего кожные покровы только теряют эти белки и кожа стареет.

Без СЕРЫ нет пространственной конфигурации белков. Нет жизни, нет способа существования белковых тел.

Любой белок, независимо от того, какую функцию он несёт, это не просто цепочка, состоящая из аминокислот. Так же, как у каждого из нас есть своё определённое лицо, каждый белок — это определённая структура. Один белок имеет одну структуру, другой — другую.

Эта структура прочная, потому что она объединена, прежде всего, ковалентными химическими связями (осуществляются парой электронов, общих для двух атомов). И обязательно образуются  такие S-S-мостики (СЕРА).Когда варим, пережариваем белок, то эти S-S-связи рвутся, происходит так называемая денатурация, порча белков.

Когда образуются S-S-связи, тогда и только тогда появляется пространственная конфигурация. Эластин и коллаген — невероятно зависят от наличия органической серы.

Т.е. организм не использует вот эти хваленые гидрокси аминокислоты, что мы могли получить из сьеденного колагена. ОН ВСЕ ПРОДУЦИРУЕТ ВНОВЬ! САМ!

Во вторых, не существует РНК, которая могла бы акцептировать гидроксипролин или гидроксилизин и далее включать их в растущую полипептидную цепь.

Делали исследование. Кормили крыс радиоактивным гидроксипролином и гидроксилизином. Смотрели, будет ли коллаген из этих радиокативных аминокислот состоять. Конечно же НЕТ!

Это еще в 1954 году провели эксперемент. А продавцы коллагена до сих пор настаивают, что помогает. Было бы весело, если не было бы грустно.

Если мы едим гидроксиаминокислоты, то все они будут все равно приведены до состояния нормальных аминокислот и только потом будут использоваться.

И никак иначе.

Синтез коллагена очень зависим от слаженной работы гормонов щитовидной железы и отсутствия инсулинорезистентности!

Вывод: коллаген по аминокислотам ценен только пролином, глицином, аланином, аргинином — т.е., заменимыми аминокислотами, которых в коллагене действительно много.

Как лечебный препарат для восстановления суставов, связок, омоложения кожи — малоэффективен.

Как дополнительный источник заменимых аминокислот — имеет место быть.

У спортсменов. Людей без дефицита полноценных белков в еде, в принципе нет потребности в коллагене, как суплементе.

Гораздо интереснее и правильнее восполнять дефицит нутриентов, о которых мы говорили. Обеспечить здоровое всасывание их в кишечнике — ежегодная реабилитация ЖКТ. Создать условия для синтеза собственного коллагена и гликоаминогликанов (о них ещё поговорим).

Что такое желатин и что такое гидролизованный коллаген?

Желатин — это коллаген, который был подвержен разрушению. Усваивается легче, чем просто сырой материал.

Гидролизованный коллаген.
Это желатин, который еще несколько раз обработали. Он еще больше разрушился и еще легче переваривается и расщепляется до аминокислот. В этом вся разница, в обработке.

Желатин — средняя степень обработки.

Гидролизованный коллаген — высокая степень обработки.

Переваривание и всасывание зависит от обработки коллагена, т.е. от его биодоступности.

Желатин и гормон роста. (Бонус 🙂 для спортсменов)

Исследование:
Лучшим источником аргинина из всех белков является желатин и соя. Выяснилось, что потребление желатина в пищу существенно повышает секрецию гормона роста после приема. Выше, чем все другие белки. Соя на 2 месте. Считается, что это все благодаря аргинину. Но,через 2 часа! после употребления. Дозировка. Вес 80кг — 48гр. желатина.

Из лекции врача-нутрициолога Аркадия Бибикова.